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Molekulare Mechanismen zur Absorption von wasserlöslichen Vitaminen und deren Einflussfaktoren
Daniela Stieger
Art der Arbeit
Diplomarbeit
Universität
Universität Wien
Fakultät
Fakultät für Lebenswissenschaften
Betreuer*in
Jürgen König
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Alle Rechte vorbehalten / All rights reserved
DOI
10.25365/thesis.23643
URN
urn:nbn:at:at-ubw:1-29909.44375.988463-4
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Abstracts

Abstract
(Deutsch)
Die intestinale Absorption der wasserlöslichen Vitamine, Biotin, Pantothensäure, Niacin, Thiamin, Pyridoxin, Riboflavin, Ascorbinsäure und Folsäure wird von substratspezifischen Transportmechanismen vermittelt. Es kann gesagt werden, dass hohe Dosen des jeweiligen Vitamins durch passive oder erleichterte Diffusion aufgenommen werden, niedrige Dosen allerdings ein hochaffines Transportsystem für die Absorption benötigen. Die Aufnahme von freiem Biotin durch menschliche Dünndarmepithelzellen erfolgt über ein effizientes, Na+-abhängiges, Carrier-vermitteltes Biotin-Aufnahme System, das als hSMVT - humaner Natrium-abhängiger Multivitamintransporter – bezeichnet wird. In humanen Lymphozyten wurde festgestellt, dass ein Monocarboxylattransporter (MCT) die hochaffine Biotin-Aufnahme vermittelt. Dieses intestinale Biotin-Aufnahmesystem – hSMVT - wird auch von zwei anderen, unabhängigen Mikronährstoffen, nämlich dem wasserlöslichen Vitamin Pantothensäure und dem Substrat Lipoat genutzt. Für die intestinale Absorption von Niacin, sind zwei Transporter zuständig. Der Monocarboxylattransporter-1 (MCT1) und der Natrium-gekoppelte Monocarboxylat-Transporter (SMCT1). Auch wenn es keine strukturelle Ähnlichkeit zwischen diesen beiden Transportern gibt, zeigen beide eine ähnliche Substratspezifität. Verantwortlich für die Aufnahme von Thiamin sind zwei Proteine aus der Carrier-Genfamilie SLC19A, die als humane Thiamin-Transporter-1 (hTHTR1; SLC19A2) und humaner Thiamin-Transporter-2 (hTHTR2, SLC19A3) identifiziert wurden. Die Thiamin-Aufnahme erfolgt pH-abhängig, Na+-unabhängig, abhängig von Temperatur und Stoffwechselenergie und gesättigt als Funktion der Konzentration. Die phosphorylierten Vitamere von Pyridoxin werden durch Carrier-vermittelte Diffusion absorbiert. Die drei Riboflavin-Transporter-1, -2 und -3 (hRFT-1, -2 und -3) sind alle im menschlichen Darm exprimiert. Die Expression des hRFT-2 ist höher als die der anderen Transporter und aus diesem Grund wird der Riboflavin-Aufnahmeprozess durch diesen vermittelt. Die beiden Vitamin C-Transporter-1 und -2 (hSVCT-1 und hSVCT-2), die Produkte der SLC23A1 und SLC23A2 Gene, sind zuständig für den Transport von Ascorbinsäure in die Mukosazellen des oberen Dünndarms. Für die intestinale Folsäure-Absorption sind derzeit drei Transportsysteme bekannt: Der reduzierte Folat-Carrier RFC/SLC19A1, Folat-Rezeptoren (FR´s) und der Protonen-gekoppelte Folat-Transporter PCFT/SLC46A1. Die transkriptionale Regulierung dieser Transportsysteme und auch die genetischen bedingten Einflussfaktoren, die auf die molekularen Mechanismen zur Absorption wirken, sind teilweise noch nicht ausreichend erforscht. Jedoch werden durch laufende Studien immer wieder neue Erkenntnisse gewonnen.
Abstract
(Englisch)
The intestinal absorption of the water-soluble vitamins, biotin, pantothenic acid, niacin, thiamin, pyridoxine, riboflavin, ascorbic acid and folic acid is mediated by specific transport mechanisms. It can be said that high doses of the respective vitamins are absorbed by passive or facilitated diffusion. Low doses, however, require a high-affinity transport system for absorption. The uptake of free biotin by human brush border epithelial cells occurs via an efficient, Na+-dependent and carrier-mediated biotin uptake system, called hSMVT, human sodium-dependent multivitamin transporter. It has been determined in human lymphocytes that a monocarboxylate transporter (MCT) interfers with high-affinity biotin uptake. The same intestinal biotin absorption system, hSMVT, is also used by two other independent micronutrients, namely the water-soluble vitamin pantothenic acid and the substrate lipoate. For the intestinal aborption of niacin, two transporters are responsible: the monocarboxylate transporter-1 (MCT1) and the sodium-coupled monocarboxylate transporter-1 (SMCT1). Even when there is no structural similarity between these two transporters, both show a similar substrate specificity. Responsible for the uptake of thiamine are two proteins from the carrier gene family SLC19A, which were identified as the human thiamine transporter-1 (hTHTR1, SLC19A2) and human thiamine transporter-2 (hTHTR2, SLC19A3). The thiamine uptake is pH-dependent, Na+-dependent, depending on temperature and metabolic energy, and saturated as a function of concentration. The phosphorylated vitamers of pyridoxine are absorbed by carrier-mediated diffusion. In the human intestine all of the three riboflavin transporter-1, -2 and 3 (hRFT-1, -2 and -3) are expressed. The expression of the hRFT-2 is higher than the other transporters and for this reason, the riboflavin uptake process is mediated by this one. Both, vitamin C transporter-1 and -2 (hSVCT-1 and hSVCT-2), the products of the SLC19A1 and SLC19A3 genes are responsible for the transport of ascorbic acid in the mucosa cells of the upper small intestine. For the intestinal absorption of folic acid three transport systems are currently known: the reduced folate carrier RFC/SLC19A1, folate receptors (FRs) and the proton-coupled folate transporter PCFT/SLC46A1. The transcriptional regulation of these transport systems and the related genetic factors that contribute to the molecular mechanisms of absorption, are, in part, not yet sufficiently researched. However, through ongoing studies always new insights are gained.

Schlagwörter

Schlagwörter
(Deutsch)
Absorption wasserlösliche Vitamine molekulare Mechanismen Biotin Pantothensäure Niacin Thiamin Pyridoxin Riboflavin Vitamin C Folsäure
Autor*innen
Daniela Stieger
Haupttitel (Deutsch)
Molekulare Mechanismen zur Absorption von wasserlöslichen Vitaminen und deren Einflussfaktoren
Publikationsjahr
2012
Umfangsangabe
91 S.
Sprache
Deutsch
Beurteiler*in
Jürgen König
Klassifikation
30 Naturwissenschaften allgemein > 30.00 Naturwissenschaften allgemein: Allgemeines
AC Nummer
AC10505431
Utheses ID
21137
Studienkennzahl
UA | 474 | | |
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