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Spektro-elektrochemische Untersuchungen des photosynthetischen Reaktionszentrums (RC) aus Rhodobacter sphaeroides in einer biomimetischen Membranumgebung
Vedran Nedelkovski
Art der Arbeit
Diplomarbeit
Universität
Universität Wien
Fakultät
Fakultät für Physik
Betreuer*in
Wolfgang Knoll
DOI
10.25365/thesis.25403
URN
urn:nbn:at:at-ubw:1-29755.56295.177264-3
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Abstracts
Abstract
(Deutsch)
Das photosynthetische Reaktionszentrum (RC) aus dem schwefelfreien Purpurbakterium Rhodobacter sphaeroides wurde in das ptBLM-System auf einer Goldoberfläche rekonstituiert. Für die SPR und EIS Messungen wurde das ptBLM-System auf einer TSG-Oberfläche aufgebaut, während für die SEIRAS-Messungen die two-layer Goldoberfläche verwendet wurde. Die Anbindung des Proteins auf der Goldoberfläche und die anschließende Rekonstitution in die ptBLM wurde mittels SPR verfolgt und mittels EIS überprüft. Die Lichtanregung des RC wurde mittels SEIRAS untersucht. Einige prominente Banden wurden beobachtet, die auf die Lichtanregung des speziellen Paares, sowie auf die Änderung der Chinon/Hydrochinon Spezies hinwiesen. Hell minus dunkel Differenz-SEIRA-Spektren wurden dann aufgenommen, in Abhängigkeit von der Zeit, bei kontinuierlicher Belichtung ohne und mit fettlöslichem, in die ptBLM ko-rekonstituiertem Coenzym Q10. Markerbanden der Lichtanregung konnten somit identifiziert und zugeordnet werden. Weiters wurde das RC gemeinsam mit dem bc1-Komplex, beide aus Rb. sphaeroides, in die ptBLM ko-rekonstituiert. Die Bandenzuordnung wurde wieder durch Ko-rekonstitution des fettlöslichen Q10 in die Lipidphase ermöglicht. Änderungen in den SEIRA-Spektren wurden beobachtet, vor allem nach Zugabe von Cytochrom c, was auf eine Interaktion dieser beiden Proteine über den sogenannten Chinon/Hydrochinon Pool in der Lipidphase hindeutete.
Abstract
(Englisch)
The photosynthetic reaction center (RC) from the purple non-sulfur bacterium Rhodobacter sphaeroides has been immobilized onto a gold surface and subsequently reconstituted in the ptBLM. SPR and EIS measurements of the ptBLM-System were conducted on a TSG surface, while a two-layer gold surface was used for SEIRAS measurements. Immobilization of the protein and subsequent reconstitution in the ptBLM was monitored by SPR and EIS. Light activation of the RC was analyzed by SEIRAS. A number of very strong bands have been observed indicating the light-excitation of the special pair as well as alterations of quinone/quinol species. Light minus dark difference SEIRA spectra were recorded as a function of time under continuous illumination, with and without liposoluble coenzyme Q10 co-reconstituted in the ptBLM. Marker bands of photo-excitation could thus be identified. Furthermore, RC and the bc1-complex, both from Rb. sphaeroides have been simultaneously co-reconstituted in the ptBLM. Band assignment was again facilitated by co-reconstitution of liposoluble Q10 into the lipid phase. Changes of the SEIRA spectra were observed, particularly after addition of cytochrome c, indicating the interaction of the RC with the bc1-complex via the quinone/quinol pool.
Schlagwörter
Schlagwörter
(Englisch)
Photosynthetic reaction center bc1 complex Rhodobacter sphaeroides purple bacteria surface-enhanced IR-absorption spectroscopy (SEIRAS)
Schlagwörter
(Deutsch)
Photosynthetisches Reaktionszentrum bc1-Komplex Rhodobacter sphaeroides Purpurbakterien SEIRAS
Autor*innen
Vedran Nedelkovski
Haupttitel (Deutsch)
Spektro-elektrochemische Untersuchungen des photosynthetischen Reaktionszentrums (RC) aus Rhodobacter sphaeroides in einer biomimetischen Membranumgebung
Publikationsjahr
2013
Umfangsangabe
82 S. : Ill., graph. Darst.
Sprache
Deutsch
Beurteiler*in
Wolfgang Knoll
AC Nummer
AC11116495
Utheses ID
22682
Studienkennzahl
UA | 411 | | |