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The role of the ubiquitin ligase TRIM9 in immune signalling
Tamara Engelmaier
Art der Arbeit
Masterarbeit
Universität
Universität Wien
Fakultät
Zentrum für Molekulare Biologie
Studiumsbezeichnung bzw. Universitätlehrgang (ULG)
Masterstudium Molekulare Mikrobiologie und Immunbiologie
Betreuer*in
Gijs Versteeg
DOI
10.25365/thesis.36935
URN
urn:nbn:at:at-ubw:1-30205.88705.297566-7
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(Print-Exemplar eventuell in Bibliothek verfügbar)
Abstracts
Abstract
(Deutsch)
Die „tri-partite motif“ (TRIM) Familie besteht aus E3 Ligasen, von welchen über 70 Mitglieder im Menschen vertreten sind. Bei vielen von Ihnen wurde bereits festgestellt, dass sie das natürliche Immunsystem regulieren können. Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit TRIM9 und TRIM67, zwei sehr nah verwandten TRIMs, deren Funktionen bisher weitestgehend unbekannt sind. Der bisherige Stand des Wissens ist, dass TRIM9 und TRIM67 hauptsächlich im Gehirn exprimiert werden, jedoch konnten wir in jüngsten Experimenten feststellen, dass TRIM9 auch in Makrophagen exprimiert wird. Weitere Experimente haben außerdem ergeben, dass TRIM9 mit p47phox, einem Mitglied des NADPH Oxidasen Komplexes, welcher entscheidend für die Produktion von Reaktive Sauerstoffspezies (ROS) ist, interagiert. Vor kurzem wurde veröffentlicht, dass TRIM9 mit β-TrCP (F-box/WD repeat-containing protein 11) interagiert, dies die Expression von NF-κB (nuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells) reguliert und damit auch die
Reaktion des Immunsystems auf Infektionen. In der vorliegenden Arbeit wurde die Vermutung auf eine Interaktion zwischen TRIM9 und p47phox, durch Experimente mit Immunfluoreszenz, weiter unterstützt. Die Interaktion zwischen TRIM9 und β-TrCP konnte
bestätigt werden, außerdem wurde beobachtet, dass auch TRIM67 mit β-TrCP interagiert. Zusätzlich konnte festgestellt werden, dass sich TRIM9 und β-TrCP gegenseitig in ihrer Expression beeinflussen, die Gründe und Abläufe dahinter sind jedoch noch unbekannt.
Abstract
(Englisch)
The tri-partite motif (TRIM) family is an E3 ligase family with over 70 members in humans, of which several have already been shown to have functions in regulating the innate immune system. The focus of this thesis is on TRIM9 and TRIM67, two closely related members of this family, whose functions are yet largely unknown. Both TRIM9 and TRIM67 are known to be mainly expressed in the brain, but previous experiments have shown that TRIM9 was also expressed in macrophages and interacts with p47phox, a member of the NADPH oxidase complex, which is important for Reactive Oxygen Species (ROS) production. Recently it has also been shown that TRIM9 interacts with β-TrCP (F-box/WD repeat-containing protein 11) and that this interaction regulates the expression of NF-κB (nuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells) and therefore regulates the immune response upon infection. In this thesis the interaction of TRIM9 and p47phoxhas been further supported by experiments using immunofluorescence. Further, the interaction of TRIM9 and β-TrCP has been confirmed, while it was also observed that TRIM67 and β-TrCP interact. Additionally, it was observed that TRIM9 and β-TrCP influence the amount of protein expression of each other, however the mechanism remains unknown.
Schlagwörter
Schlagwörter
(Englisch)
TRIM9 TRIM67 p47phox Beta-TrCP immune system regulation E3 ubiquitin ligase
Schlagwörter
(Deutsch)
TRIM9 TRIM67 p47phox Beta-TrCP Immunsystem Regulation E3 Ubiquitin Ligase
Autor*innen
Tamara Engelmaier
Haupttitel (Englisch)
The role of the ubiquitin ligase TRIM9 in immune signalling
Paralleltitel (Deutsch)
Die Rolle der ubiquitin ligase TRIM9 in Signalwegen des Immunsystems
Publikationsjahr
2015
Umfangsangabe
15 S. : graph. Darst.
Sprache
Englisch
Beurteiler*in
Gijs Versteeg
Klassifikation
42 Biologie > 42.13 Molekularbiologie
AC Nummer
AC12274449
Utheses ID
32741
Studienkennzahl
UA | 066 | 830 | |