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The role of TRIM29 in NFκB regulation
Richard Wallner
Art der Arbeit
Masterarbeit
Universität
Universität Wien
Fakultät
Zentrum für Molekulare Biologie
Studiumsbezeichnung bzw. Universitätlehrgang (ULG)
Masterstudium Molekulare Mikrobiologie, Mikrobielle Ökologie und Immunbiologie
Betreuer*in
Gijs Versteeg
DOI
10.25365/thesis.47895
URN
urn:nbn:at:at-ubw:1-22773.31014.112266-8
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Abstracts
Abstract
(Deutsch)
Der NFκB Signalweg ist einer der zentralsten und wichtigsten Signalwege des angeborenen Immunsystems. Er spielt eine wichtige Rolle sowohl in der Produktion von immunrelevanten Zytokinen zur Abwehr von Pathogenen, als auch bei zellulärem Wachstum, Apoptose und der Reparatur von DNA Schäden. Da eine Fehlregulation zu Immundefiziten, Autoimmunerkrankungen oder Krebs führen kann ist eine präzise Regulation von äußerster Wichtigkeit.
Die Familie der TRIM Proteine is eine wichtige Instant in der Regulation den angeborenen Immunsystems.TRIM29 ist ein Mitglied dieser Proteinfamilie und spielt eine Rolle in der DNA Reparatur sowie in der Regulation des p53 und des Wnt Signalweges. Neueste Ergebnisse haben nun auch einen bisher kaum erforschten Einfluss von TRIM29 auf die Regulation des NFκB Signalweges entdeckt. Des weiteren liegen Ergebnisse eines yeast-two-hybrid Screens vor, die eine Interaktion von TRIM29 mit dem IKK Protein NEMO andeuten.
In dieser Arbeit untersuchen wir den Mechanismus hinter einer TRIM29 basierten Aktivierung von NFκB durch eine Interaktion von TRIM29 mit dem IKK Komplex. Wir untersuchen diese Interaktion durch Co-Immunprezipitation und durch Immunfluoreszenz. Des Weiteren untersuchen wir einen Einfluss von TRIM29 auf die Regulation von NFκB während DNA schädigenden und pathogenen Einflüssen durch MTT Assays und Western Blot basierende Methoden.
Auch wenn wir in dieser Arbeit keinen Mechanismus hinter einer TRIM29 basierenden NFκB Aktivierung aufdecken konnten, so deuten die verfügbaren daten doch auf eine komplexe Interaktion von TRIM29 mit diesem Signalweg hin.
Abstract
(Englisch)
The NFκB pathway is one of the most central and important pathways of the innate immune system. It is important during the production of inflammatory cytokines for the defense against invading pathogens, as well as in proliferation, cell survival, apoptosis and cancer. As miss-regulation of this pathway can have detrimental effects, ranging from immunedeficiencies over auto-immunities to cancer, a precise regulation is of upmost importance.
The family of TRIM proteins is one protein family which is heavily incorporated in the regulation of the innate immune system. One member of this protein family, TRIM29, is a novel and promising candidate for the regulation of NFκB. TRIM29 has been previously shown to play an important role in the DNA damage repair, as well as in the regulation of the p53 and the Wnt pathway. Recent studies have now also discovered an effect of TRIM29 in the regulation of the NFκB pathway. The mechanism behind this regulation is still widely unknown. However, results from a published yeast-two-hybrid screen suggest an interaction of TRIM29 with the IKK protein NEMO.
In this study, we investigate whether TRIM29 regulates the NFκB pathway through an interaction with the IKK complex. We address this question through co-immunoprecipitation and immunofluorescence experiments. Furthermore we used western-blot based experiments and MTT assays to determine the effect of TRIM29 in NFκB regulation.
Even though we could not unravel the mechanism behind this regulation, the available date suggests a complex interaction between TRIM29 and the NFκB pathway.
Schlagwörter
Schlagwörter
(Englisch)
TRIM29 TRIM proteins NFκB immunesystem DNA damage regulation
Schlagwörter
(Deutsch)
TRIM29 TRIM Proteine NFκB Immunsystem DNA Schäden Regulierung
Autor*innen
Richard Wallner
Haupttitel (Englisch)
The role of TRIM29 in NFκB regulation
Paralleltitel (Deutsch)
Die Rolle von TRIM29 in der Regulation von NFκB
Publikationsjahr
2017
Umfangsangabe
77 Seiten : Illustrationen, Diagramme
Sprache
Englisch
Beurteiler*in
Gijs Versteeg
AC Nummer
AC14483455
Utheses ID
42317
Studienkennzahl
UA | 066 | 830 | |