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Studien zu Interaktionspartnern vom Transkriptionsfaktor Nrf2
Daniel Pölöske
Art der Arbeit
Diplomarbeit
Universität
Universität Wien
Fakultät
Fakultät für Lebenswissenschaften
Studiumsbezeichnung bzw. Universitätlehrgang (ULG)
Diplomstudium Pharmazie
Betreuer*in
Elke H. Heiß
URN
urn:nbn:at:at-ubw:1-24287.81498.406853-2
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(Print-Exemplar eventuell in Bibliothek verfügbar)
Abstracts
Abstract
(Deutsch)
Nrf2 (Nuclear factor erythroid 2-related factor 2) ist ein Transkriptionsfaktor aus der Familie der
basischen Leucin-Zipper und hat eine bedeutsame Funktion bei der Aufrechterhaltung der zellulären
Homöostase, z.B. durch die Beeinflussung des intrazellulären Energiehaushaltes und bei der
Bekämpfung von oxidativem Stress. Die Erforschung der intrazellulären Protein-Protein-Interaktionen
von diesem wichtigen Transkriptionsfaktor könnte das Verständnis seiner zellulären Funktion vertiefen
und einer möglichen Wirkstoffentwicklung zur Therapie von z.B. entzündlichen Krankheiten förderlich
sein. Diese Diplomarbeit widmet sich der Erforschung von neuartigen potenziellen
Interaktionspartnern von Nrf2 (basierend auf Vorarbeiten der Gruppe).
Frühere in vitro Studien zeigten, dass die AMP-aktivierte Kinase (AMPK) Nrf2 in der Nähe der
Bindungsdomäne vom Negativregulator Beta-Transducin Repeat Containing E3 Ubiquitin Protein
Ligase (ß-TrCP) phosphoryliert. Die Untersuchung vom Einfluss von diesen AMPK-abhängigen
Phosphorylierungsstellen bei der Nrf2-ß-TrCP-Interaktion sollte weiterführendes Wissen über den
Einfluss von AMPK auf die Stabilität von Nrf2 liefern. Zudem zeigten Proteomics Daten unserer
Forschungsgruppe, dass die AMPK, Phosphoglycerat Mutase 1 (PGAM1), Keratin 16 (KRT16) und
Keratin (KRT17) potenzielle Interaktionspartner von Nrf2 sind. Ziel dieser Arbeit war es daher die
postulierte Interaktion in einem geeigneten Zellsystem mittels Co-Immunopräzipitation (Co-IP) zu
untersuchen und gegebenenfalls zu bestätigen.
Die Ergebnisse von adäquaten Co-IP-Experimenten zeigen, dass AMPK, PGAM1, KRT16 und KRT17
Interaktionspartner von Nrf2 sein könnten. Ebenfalls zeigten Studien zur AMPK-abhängigen
Interaktion von Nrf2 mit ß-TrCP, dass die Nrf2-ß-TrCP Interaktion zwar von der AMPK-Aktivität
abhängig ist, jedoch nicht signifikant von den AMPK abhängigen Phosphorylierungsstellen nahe der ß-
TrCP-Bindungsdomäne von Nrf2 beeinflusst wird.
Schlagwörter
Schlagwörter
(Deutsch)
Nrf2 AMPK ß-TrCP KRT16 KRT17 Co-IP
Autor*innen
Daniel Pölöske
Haupttitel (Deutsch)
Studien zu Interaktionspartnern vom Transkriptionsfaktor Nrf2
Publikationsjahr
2019
Umfangsangabe
58 Seiten
Sprache
Deutsch
Beurteiler*in
Elke H. Heiß
Klassifikation
42 Biologie > 42.15 Zellbiologie
AC Nummer
AC15512908
Utheses ID
52943
Studienkennzahl
UA | 449 | | |