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Synthesis of silaffin-inspired peptides for generating silica nanomaterials
Johannes Strobl
Art der Arbeit
Masterarbeit
Universität
Universität Wien
Fakultät
Fakultät für Chemie
Studiumsbezeichnung bzw. Universitätlehrgang (ULG)
Masterstudium Chemie
Betreuer*in
Christian Becker
DOI
10.25365/thesis.60777
URN
urn:nbn:at:at-ubw:1-10839.29093.676767-5
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Abstracts
Abstract
(Deutsch)
Silika-Nanomaterialien sind in der Natur weit verbreitet und werden wegen ihrer geringen Toxizität und manipulierbaren Morphologie bereits in einer Vielzahl kommerzieller Anwendungen eingesetzt. Jedoch ist die industrielle Herstellung von Silika-Nanopartikel äußerst energieintensiv und verlangt harsche Bedingungen. Umso wichtiger ist es, zusätzliche alternative Methoden für die Silika-Präzipitation zu entwickeln. In letzter Zeit erhielt die in vitro Synthese von Silika-Nanopartikel unter biomimetischen Bedingungen große Aufmerksamkeit, vor allem wegen seiner vielversprechenden biotechnologischen und medizinischen Anwendungen. Das Silaffin-Protein abgeleitete R5-Peptid erwies sich in zahlreichen Untersuchungen als ein aussichtsreicher Ansatz, nicht zuletzt wegen der Fähigkeit monodisperse Silika-Partikel aus Kieselsäure unter milden Bedingungen zu fällen.
Neben Lysinresten innerhalb des R5-Peptids spielt das C-terminale RRIL Motiv eine wichtige Rolle bei der Silika-Präzipitation, hauptsächlich durch die Beschleunigung der Selbstassemblierung. Da das selbstassemblierte R5-Peptid als Vorlage für die aus dem Präzipitationsprozess hervorgehenden Silika-Nanomaterialien dienen, kann durch Variation von RRIL-enthaltenden R5-Analoga die Morphologie der resultierenden Nanopartikel gezielt beeinflusst werden.
In der vorliegenden Arbeit wurden die Auswirkungen der Modifikation unterschiedlicher RRIL basierender Peptide auf die Morphologie der Silika-Partikel untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass die zentrale Seitenkette einen erheblichen Einfluss auf die Selbstassemblierung ausübt. Mit abnehmender Länge der zentralen Seitenkette konnte eine Transformation von stäbchenförmigen hin zu sphärischen Silika-Nanopartikel beobachtet werden. Zusätzlich konnte durch die Variation der Stereochemie der C- und N-terminalen RRIL-Sequenzen ein signifikanter Effekt auf den Selbstassemblierungsmechanismus nachgewiesen werden.
Schlussendlich wurde der fluoreszierende Farbstoff Cyanine-5 erfolgreich über eine kovalente Bindung eingeführt. Somit war es möglich, die Co-Präzipitation eines modifizierten RRIL-Peptids mittels spektroskopischer Untersuchung zu verfolgen. Gleichzeitig konnte ein Zusammenhang zwischen der Löslichkeit der modifizierten RRIL-Peptide und der Inkorporationsrate in die Silica-Nanopartikel beobachtet werden.
Diese Arbeit hilft, die strukturelle Abhängigkeit der Selbstassemblierung von R5-inspirierten Peptiden aufzuklären und leistet in weiterer Folge einen Beitrag, der zu neuen Routen für die Herstellung von biologisch relevanten Nanomaterialien führt.
Abstract
(Englisch)
Silica nanostructures are widespread in nature and used in several commercial applications because of their low toxicity and tunable morphologies. Since the industrial production of silica nanomaterials is energy-intensive and requires harsh conditions, it is of great importance to further develop alternative methods for silica precipitation. The in vitro synthesis of silica nanoparticles under biomimetic conditions has recently gained increased attention due to its promising biotechnological and medical applications. A potential approach is via the use of the silaffin protein-based R5 peptide, which has the ability to precipitate monodisperse silica particles from silicic acid under mild conditions.
Besides several lysine residues within the R5 peptide, the C-terminal RRIL motif appears to play an important role in the synthesis of silica particles by the R5 peptide, mainly due to its ability to facilitate self-assembly. Different RRIL-containing peptides can form various structural assemblies that later serve as templates for precipitation and thus influence the morphology of the resulting nanoparticles.
In this work, the effects of various modifications to peptides containing the RRIL sequence were examined.
It could be shown that the central residue of RRIL-containing peptides exerts a considerable influence on self-assembly. With decreasing size of the central residue, a transformation of rod-like particles to spherical silica nanoparticles could be observed. In addition, the variation of the stereochemistry of the C- and N-terminal RRIL sequences showed a significant effect on the self-assembly mechanism. Finally, the fluorescent dye cyanine-5 was successfully introduced via covalent attachment. As a result, co-precipitation of the Cy5-modified peptide could be confirmed using fluorescence spectroscopy. Simultaneously, it could be proven that the incorporation rate of RRIL peptides into the silica nanoparticles depends strongly on the primary structure and the solubility of the peptide.
This work contributes to elucidating the relationship between peptide primary structure and peptide self-assembly as well as to exploring new avenues of creating biologically relevant nanomaterials.
Schlagwörter
Schlagwörter
(Englisch)
Self-assembly biomineralization silaffins R5 RRIL-peptides silica nanoparticles
Schlagwörter
(Deutsch)
Selbstassemblierung Biomineralisation Silaffine R5 RRIL-Peptide Silika-Nanopartikel
Autor*innen
Johannes Strobl
Haupttitel (Englisch)
Synthesis of silaffin-inspired peptides for generating silica nanomaterials
Paralleltitel (Deutsch)
Synthese von Silaffin-inspirierten Peptiden für die Herstellung von Silika-Nanomaterialien
Publikationsjahr
2020
Umfangsangabe
96 Seiten : Illustrationen, Diagramme
Sprache
Englisch
Beurteiler*in
Christian Becker
AC Nummer
AC16057866
Utheses ID
53704
Studienkennzahl
UA | 066 | 862 | |