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Selektivitätsuntersuchungen an Mohnproteinen mit geprägten Quarzsensoren

Christoph Langsam

Art der Arbeit

Diplomarbeit

Universität

Universität Wien

Fakultät

Fakultät für Chemie

Betreuer*in

Franz Dickert

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DOI

10.25365/thesis.7306

URN

urn:nbn:at:at-ubw:1-30019.96092.425861-7

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Abstracts

Abstract

(Deutsch)

Chemische Proteinsensoren besitzen großes Potential und werden zunehmend eine heraus¬ragende Rolle im Bereich der bioanalytischen Chemie, Medizin und Lebens¬mittel¬technologie einnehmen. Die rasche Ansprechzeit, benutzerfreundliche Hand¬habung mit wenig Probenvorbereitung, sowie geringe Anschaffungskosten machen diese Sensoren zu wirtschaftlich relevanten Messmethoden. Aufgrund der physi¬ka¬lischen Gesetze, auf denen diese Sensoren basieren, in diesem Fall der Massen¬detektion, sind neben der bioanalytischen Anwendungen auch rein chemische oder umweltanalytische Fragestellungen von Bedeutung. Der hier herangezogene Transducer ist der QCM, die Quarzmikrowaage. Durch An¬legen eines externen Wechselfeldes wird dieser in Resonanz versetzt und deren Eigenschwingungen gemessen. Durch Anlagerung von Analyten verringert sich direkt proportional zur Massenanlagerung (abhängig von der Konzentration der Analytlösung) die Resonanzfrequenz. Kalibrierungen erlauben dann absolute Massenbestimmungen. Temperatur- Druck- und Viskositätseffekte können durch Differenzmessungen eliminiert werden. Es konnte in der vorliegenden Diplomarbeit gezeigt werden, dass mit der hier durchgeführten Stratregie des Prägens von Polymeren und somit der Erzeugung von synthetischen Antikörpern z.B. Mohnproteine bis hinab zu 100 µg/l nachgewiesen werden können. Auch Querempfindlichkeit zu verschiedenen anderen Proteinen, z.B. Mandel und Sesam, wurden optimiert. Eine Vartiation der Polymerschichtdicke bis etwa zu 1 µm vergrößert die Sensorempfindlichkeiten um einen Faktor 10. Es geht also trotz der relativ großen Analytmoleküle die Oberflächenrauhigkeit bzw. das „bulk“ ein. Bei allen Messungen mit „Mohnsensoren“ besitzen Mohnproteinlösungen die größte Sensorantwort. Generell gilt für die Kreuzselektivitäten, dass für das Templat als Analyt der größte Effekt erzielt wird, während die Kreuz¬empfind¬lichkeiten nur ca 50 % betragen.

Abstract

(Englisch)

Chemical sensors show a high potential, to play an important role in bioanalytical chemistry, medicine and food-technology. The rapid response time, user- friendly handling and low costs as compared to relevant analytical methods to assess analytes, make chemical sensors a innovative and attractive field of analytical chemistry. Due to the physical laws, on which these mass-sensors used are based, a nearly unlimited progress concerning bioanalytical, chemical and environmental research can be achieved. The sensor itself is the QCM, the quartz crystal microbalance. An alternating current is applied to create resonance of the quartz, that can be measured as “eigen” vibration. The decrease in frequency is directly related to the ab/adsorption of analyte. The frequency shift is directly proportional to the mass, giving the direct information for gauging the concentration of analytes in the sample. Although temperature, pressure and viscosity of the solution affect the frequency shift, they can be compensated for by differential measurements. The diploma thesis presented shows that the strategy chosen, molecular imprinting of polymers via the generation of synthetic antibodies, allows the detection of poppy proteins down to 100 µg/l. The cross sensitivity to other proteins, e.g. sesame and almond, were optimized. An increase of polymer coating up to 1 µm leads to an amplification of sensitivity by a factor of 10. In spite of the relative large protein molecules surface roughness and “bulk” phenomena are important. In all measure¬ments the “poppy sensor” will give the most pronounced resoponse to the poppy protein. Generally, concerning cross-sensitivities the highest effect is observed if the analyte is identicasl to the template, whereas cross-sensitivities are only 50% of these responses.

Autor*innen

Christoph Langsam

Haupttitel (Deutsch)

Selektivitätsuntersuchungen an Mohnproteinen mit geprägten Quarzsensoren

Paralleltitel (Englisch)

Selectivity studies of poppy seed proteins via stamped quartz sensors

Publikationsjahr

2009

Umfangsangabe

63 S. : Ill., graph. Darst.

Sprache

Deutsch

Beurteiler*in

Franz Dickert

Klassifikation

35 Chemie > 35.39 Analytische Chemie: Sonstiges

AC Nummer

AC08103037

Utheses ID

6621

Studienkennzahl

UA | 419 | | |

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