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Tracing biliverdin metabolism in bacteria and archaea
Marta Medic
Art der Arbeit
Masterarbeit
Universität
Universität Wien
Fakultät
Fakultät für Lebenswissenschaften
Studiumsbezeichnung bzw. Universitätlehrgang (ULG)
Joint-Masterstudium Evolutionary Genomics and Systems Biology
Betreuer*in
Maria Filipa Baltazar de Lima de Sousa
DOI
10.25365/thesis.80057
URN
urn:nbn:at:at-ubw:1-21706.39520.326960-7
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(Print-Exemplar eventuell in Bibliothek verfügbar)
Abstracts
Abstract
(Deutsch)
Biline sind lineare Tetrapyrrole, die für zelluläre antioxidative Funktionen sowie die Lichtabsorption unerlässlich sind. Biliverdin, ein grünes Tetrapyrrol, wird in den meisten Bakterien und Tieren durch Biliverdinreduktase zu Bilirubin umgewandelt, um es zu entgiften. Im Gegensatz dazu wird Biliverdin in photosynthetischen Organismen – Cyanobakterien, Pflanzen und Rotalgen – durch Ferredoxin-abhängige Bilinreduktasen reduziert. Diese Enzymfamilie katalysiert die Bildung der Phycobilisom-Makromoleküle, der Phycobiliproteine. Zu dieser Familie gehören Enzyme wie die Phycocyanobilin Ferredoxin Oxidoreduktase und die Phycoerythrobilin Oxidoreduktase in Cyanobakterien und Rotalgen. Diese Masterarbeit untersucht die Evolution und die funktionelle Divergenz des Biliverdinstoffwechsels. Analysiert werden die Verteilung und Evolution von Biliverdinreduktasen, Pigmentsyntheseenzymen sowie der Phycocyanobilin- und Phycoerythrobilin-Ferredoxin-Oxidoreduktasen in verschiedenen prokaryotischen Abstammungen. Die Analyse ergab, dass sich Biliverdinreduktase und die Pigmentsyntheseenzyme der Ferredoxin-abhängigen Biliverdinreduktasefamilie innerhalb der Cyanobakterien entwickelten. Unabhängig davon sind F420-BVRs in Actinobakterien entstanden, wo sie an Schutzmechanismen beteiligt sind. Darüber hinaus wurden mehrere horizontale Gentransferereignisse identifiziert, die diese Proteine betreffen und möglicherweise die taxonomische Verbreitung des Biliverdinstoffwechsels in Prokaryoten erweitern.
Abstract
(Englisch)
Bilins are linear tetrapyrroles that are essential for cellular antioxidant and light-harvesting functions. Biliverdin, a green tetrapyrrole, is converted to bilirubin by biliverdin reductase in most Bacteria and animals for detoxification. In contrast, in photosynthetic organisms -Cyanobacteria, plants, and red algae—biliverdin is reduced by ferredoxin-dependent bilin reductases, a family of enzymes that facilitate the phycobilisome macromolecule, the phycobiliproteins. This includes enzymes, such as phycocyanobilin ferredoxin oxidoreductase and phycoerythrobilin oxidoreductase, in Cyanobacteria and red algae. This Master's thesis examines the evolution and functional divergence of biliverdin metabolism, analysing the distribution and evolution of biliverdin reductases, pigment synthesis enzymes, and the phycocyanobilin and phycoerythrobilin ferredoxin oxidoreductases across prokaryotic lineages. This analysis revealed that biliverdin reductase and the pigment-synthesis enzymes of the ferredoxin-dependent bilin reductase family evolved within Cyanobacteria. An independent event led to the appearance of F420-BVRs in Actinobacteria, where they are involved in protective mechanisms. Moreover, several horizontal gene transfer events involving these proteins were identified, potentially expanding the taxonomic distribution of biliverdin metabolism in prokaryotes.
Schlagwörter
Schlagwörter
(Deutsch)
Biline Cyanobakterien Evolution
Schlagwörter
(Englisch)
Bilins Cyanobacteria Evolution
Autor*innen
Marta Medic
Haupttitel (Englisch)
Tracing biliverdin metabolism in bacteria and archaea
Paralleltitel (Deutsch)
Verfolgung des Biliverdin-Stoffwechsels in Bakterien und Archaeen
Publikationsjahr
2025
Umfangsangabe
46 Seiten : Illustrationen
Sprache
Englisch
Beurteiler*in
Maria Filipa Baltazar de Lima de Sousa
Klassifikation
30 Naturwissenschaften allgemein > 30.00 Naturwissenschaften allgemein. Allgemeines
AC Nummer
AC17751851
Utheses ID
78888
Studienkennzahl
UA | 066 | 220 | |