Detailansicht

Characterisation of KDM4A/JMJD2A as a histone demethylase in D.melanogaster

Sanela Mrkonjic

Art der Arbeit

Masterarbeit

Universität

Universität Wien

Fakultät

Zentrum für Molekulare Biologie

Betreuer*in

Renée Schröder

Volltext herunterladen
Volltext in Browser öffnen

DOI

10.25365/thesis.10906

URN

urn:nbn:at:at-ubw:1-29074.42631.541959-1

Link zu u:search

(Print-Exemplar eventuell in Bibliothek verfügbar)

Abstracts

Abstract

(Deutsch)

Histone sind basische Proteine, die im Zellkern von Eukaryoten vorkommen. Sie sind als Bestandteil des Chromatins für die Verpackung der DNA (es sind Spulen, um welche sich die DNA windet). Die Oktamer Einheit der Core-Partikel besteht aus zwei Kopien von jedem der vier Histone H2A, H2B, H3 und H4. Das fünfte Histon, welches H1 oder Linker Histon genannt wird, ist ein sehr Lysin-reiches Protein, welches mit der DNA-Aufnahme und der Beendigung der Nukleosomen Core-Partikel interagiert. Das H1 Histon hat Aufgaben in vielen verschiedenen Prozessen in unterschiedlichen Organismen. Es gibt viele Beweise, dass die Histone H1 zu dem so genannten Histon-Code beitragen. H1 Histone sind, ebenso wie die Core-Histone, Ziele von mehreren posttranslationalen Modifikationen (PTM), einschließlich der Phosphorylierung, Lysin-Methylierung und ADP-Ribosylierung. Kürzlich entdeckte, Trojer und Kollegen zeigten, dass Mitglieder der Unterfamilie der JMJD2/KDM4( lysin demethylase 4) jumonji-C-Typ Histon demethlylases trimethylated H1.4K26 der Säugetiere zu Di-und monomethylierte Staaten reduziert werden. Sie zeigten zum ersten Mal, dass H1 in Säugetieren demetyhlated werden kann. Bis heute gibt es keinen Bericht, der Demethylierung von Histon H1 in D. melanogaster beschreibt. In meinem Projekt untersuchten wir mögliche Demethylierung Aktivität von Lysin an Position 27) an Histon H1 und wir benutzten Drosophila melanogaster als Modellorganismus. In meinem Projekt wollten wir untersuchen, ob eine Demethylierung Aktivität von Säugetieren JMJD2A Homolog Targeting H1K27me2 auch in Drosophila zu erkennen ist.

Abstract

(Englisch)

In eukaryotic cells, DNA is a part of a nuclear structure called chromatin. Chromatin was found to contain both nucleic acids and a series of acid soluble proteins that were termed “histones”. The histone octamer moiety of the core particle consists of two copies of each of the four histones H2A, H2b, H3 and H4. The fifth histone, termed H1 or linker histone,very lysine-rich protein, interacts with DNA entering and exiting the nucleosomal core particle. Histone linker H1 has roles in many different processes in different organisms, such as gene expression regulation in mammals, position effect variegation in mouse, etc. There are many evidences that also H1 histones contribute to the, so called, Histone code, combinatorial nature of histone amino- terminal modifications that many considerably extend the information potential of the genetic (DNA) code, and just as in the case of core histones further studies are necessary to decipher this code. H1 histones are, just as the core histones, targets of several posttranslational modifications (PTMs), including phosphorylation, lysine methylation and ADP-ribosylation. Recently, Trojer and collegues discovered and showed that members of the JMJD2/KDM4 (lysine demethylase 4) subfamily of jumonji-C type histone demethlylases reduce mammalian trimethylated H1.4K26 to di- and monomethylated states. They showed for the first time that H1 can be demetyhlated in mammals. To date there is no report describing demethylation of histone H1 in D. melanogaster. In my project we investigated potential demethylation activity of lysine at position 27) of linker histone H1 and we used Drosophila melanogaster as a model organism. we Wanted to investigate if there is a demethylation activity of mammalian JMJD2A homologue targeting H1K27me2 also in Drosophila.

Autor*innen

Sanela Mrkonjic

Haupttitel (Englisch)

Characterisation of KDM4A/JMJD2A as a histone demethylase in D.melanogaster

Paralleltitel (Deutsch)

Charakterisierung von KDM4A/JMJD2A als Histon-Demethylase in D.melanogaster

Publikationsjahr

2010

Umfangsangabe

34 S.

Sprache

Englisch

Beurteiler*in

Ortrun Mittelsten Scheid

Klassifikation

42 Biologie > 42.20 Genetik

AC Nummer

AC08349516

Utheses ID

9830

Studienkennzahl

UA | 066 | 877 | |

Detailansicht

Abstracts

Schlagwörter